7.1  Le Protide

Le protide o proteine sono delle biomolecole formate,a differenza dei Carboidrati e degli Acidi Grassi,da:

·       Carbonio presente per il 54%(C);

·       Idrogeno presente per il 24%(I);

·       Ossigeno contenente per il 7%(O);

·       Azoto contenente per il 16%(N);

·       Zolfo che è quasi sempre presente per il 3%(S);

L’unita funzionale fondamentale più piccola delle proteine è l’amminoacido,infatti, sono costituite da un numero elevato di aminoacidi per cui sono caratterizzate da elevati pesi molecolari e da elevate dimensioni (alcune sono visibili al microscopio elettronico), assumendo perciò carattere colloidale.

Le varie proteine differiscono per:

·       Composizione di aminoacidi: possono essere presenti tutti o solo in parte

·       Percentuale di aminoacidi: proteine con gli stessi tipi di aminoacidi possono contenerli in quantità diverse

·       Sequenza di aminoacidi: proteine con stessi tipi e stesse percentuali di aminoacidi possono differire per l’ordine con cui questi sono disposti nella molecola proteica.

7.2 Funzioni delle proteine

Le Protide:

·       Rappresentano gli elementi strutturali e funzionali più importanti nei sistemi viventi ;

·       Qualsiasi processo vitale dipende da questa classe di molecola, per esempio,la catalisi delle reazioni metaboliche (enzimi), le difese immunitarie (immunoglobine),il trasporto di ossigeno (emoglobina);

·       Sono macromolecole

·       Ciascun proteina ha la sua struttura;

·       Sebbene in natura esistano più di 300 amminoacidi,soltanto 20 sono incorporati nella proteina dei mammiferi poiché sono gli unici codificati dal DNA;

7.3 Struttura degli Amminoacidi

Ogni Amminoacido(eccetto la prolina) possiede un carbonio centrale,chiamato Carbonio α,al quale sono legati quattro differenti gruppi:

·       Gruppo Amminico Basico(-NH₂);

·       Gruppo Carbossilico Acido(-COOH);

·       Un atomo di Idrogeno(-H);

·       Una catena laterale,diverse per ciascun Amminoacido(-R);

·       Tutti gli Amminoacidi (tranne la glicina) hanno l’atomo di carbonio α legato a quattro diversi: il carbonio α (asimmetrico) è quindi un centro chiralico o otticamente attivo

·       Gli Amminoacidi che hanno un centro asimmetrico nel carbonio α possono esistere in due forme speculari (D – L) dette Stereoisomeri,Isomeri Ottici o Enantiomeri.

·       Le proteine contengono solo L-Amminoacidi

Quando un Amminoacido viene sciolto in H₂O diventa una ione dipolare (ZWITTERIONE) che può agire sia come acido sia come basico.

Le sostanze che hanno questa doppia natura si definiscono Anfotere o Enfoliti.

Al PH fisiologico (valore attorno a 7,4) tutti gli amminoacidi hanno:

·       Il gruppo carbossilico dissociato, si forma lo ione negativo carbossilato (-COO^- )

·       Il gruppo amminico protonata(-NH₃)

·       Gli amminoacidi si collegano tra di loro  tramite un legame peptidico.

·       Le proprietà di ciascun amminoacido dipendono dalla catena laterali(-R) che sono i gruppi funzionali responsabili della struttura, delle funzioni e delle carica elettrica delle proteine .

·       Ciò che sostanzialmente determina il ruolo di un amminoacido in una proteina è la natura della catena laterale (-R)

7.4 Classificazione Amminoacidi

·     Gli amminoacidi possono essere classificati in base alle proprietà delle loro catene laterali (-R), considerando la loro  polarità o non polarità al pH fisiologico e quindi la tendenza ad interagire con l’acqua.

·       Gli amminoacidi con catene laterali cariche, idrofiliche, sono generalmente esposti sulla superficie delle proteine.

·       I residui idrofobici, non polari, si trovano in genere all’interno delle proteine, protetti dal contatto con l’acqua .

     Amminoacidi con gruppi -R alifatici (non polari):

·       Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina. ;

·       La metionina è uno dei due amminoacidi  contenenti zolfo;

·       La prolina ha una caratteristica struttura ad anello,formato dalla catena laterale e dal suo gruppo amminico, e differisce dagli altri amminoacidi perché contiene un gruppo imminico (R-NH-R’). E’ solo moderatamente polare.

  Amminoacidi con gruppi -R aromatici:

·       Fenilalanina, tirosina, triptofano ;

·       Le loro catene laterali sono aromatiche ;

·       Sono relativamente non polari (idrofobici);

·       I gruppi -OH della tirosina ed   NH del triptofano possono formare legami a idrogeno ;

Amminoacidi con gruppi -R polari,
non carichi:

·       Serina, treonina, cisteina, asparagina, glutammina;

·       Sono polari ma in condizioni fisiologiche sono privi di carica elettrica;

·       I loro gruppi -R sono più idrofilici di quelli degli AA non polari: contengono gruppi funzionali che formano legami idrogeno con l’acqua;

·       La polarità di serina e treonina è dovuta al gruppo ossidrilico (-OH), quella della cisteina al gruppo sulfidrilico (-SH), quella di asparagina e glutammina ai gruppi ammidici (-CONH₂), dove sia la porzione carbonilica che quella amminica possono entrare in gioco.

Amminoacidi con gruppi -R carichi
positivamente (basici):

·       Lisina, arginina, istidina;

·       Possono formare legame ionico;

·       Le loro catene laterali, contenenti gruppi amminici, a pH fisiologico sono ionizzate ed hanno carica positiva;

Amminoacidi con gruppi -R carichi negativamente (acidi):

•         Acido aspartico, acido glutammico.

•         Sono donatori di protoni.

•         I gruppi carbossilici delle loro catene laterali, al pH fisiologico, sono ionizzati ed hanno carica negativa.

7.5 Struttura Amminoacidi

Dal punto di vista biochimico gli amminoacidi si possono classificare in:

·       Essenziali: quegli AA che una determinata specie non è in grado di sintetizzare,devono essere introdotti nella dieta

·       Non essenziali: quegli AA che una determinata specie è in grado di sintetizzare.

7.6 Classificazione delle Proteine

Le proteine possono essere classificate in due gruppi principali:

·       Proteine globulari: comprendono  enzimi, proteine di trasporto (per esempio albumina, emoglobina), proteine regolatrici, immunoglobuline, etc;

·       Proteine fibrose:

-sono disposte in lunghi fasci o in foglietti.

-Sono insolubili in H2O per la presenza di elevate concentrazione di AA idrofobici.

-Sono adatte a ruoli strutturali (per esempio α-cheratina, collageno).

7.7 Struttura Delle Proteine

Struttura Primaria: è definita dalla sequenza lineare dei residui amminoacidi.

Struttura Secondaria:

Le strutture sono strutture dovute ad interazioni “locali” di tipo ponte-H

α-elica

·         ponte-H ogni 3,6 aminoacidi

·         Il legame H si instaura tra l’H dell’azoto amidico e l’O del gruppo carbonilico

·         residui esterni alla spirale

b-foglietto

·         legami idrogeno fra aminoacidi di catene diverse

·         foglietto piegato

Struttura terziaria:

• ·       La struttura terziaria è la conformazione tridimensionale, avvolta, di una proteina.
• ·       La struttura primaria di una catena polipeptidica determina la sua struttura terziaria.
• ·       Quando una proteina si avvolge su se stessa, gli AA che si trovano in regioni lontane della sequenza polipeptidica possono ugualmente interagire tra loro.

Struttura quaternaria:

  Molte proteine sono costituite da una sola catena polipeptidica (proteine monomeriche)· 

Alcune proteine sono costituite da 2 o più catene polipeptidiche (subunità) strutturalmente identiche o diverse (proteine multimeriche).

  L’associazione di queste subunità costituisce la struttura quaternaria.     

 Le subunità sono tenute insieme da interazioni non covalenti.