Le proteine sono delle biomolecole formate da quattro elementi: Carbonio (C), Idrogeno (H), Ossigeno (O) e Azoto (N).
Sono composti molto presenti in natura.
Le unità fondamentali delle proteine si chiamano Amminoacidi:
- Le proteine rappresentano gli elementi strutturali e funzionali più importanti nei sistemi viventi;
- Qualsiasi processo vitale dipende da questa classe di molecole, Es.: la catalisi delle reazioni metaboliche (enzimi), le difese immunitarie (immonoglobuline), il trasporto di ossigeno (emoglobina), il trasporto di nutrienti e il movimento (actina, miosina);
- Le proteine sono macromolecole costituite dall'unione di un grande numero di unità elementari: gli amminoacidi (AA);
- Sebbene in natura esistono più di 300 amminoacidi, soltanto 20 sono incorporati nelle proteine dei mammiferi, poichè sono gli unici codificati dal DNA.
Le proteine sono delle biomolecole formate da quattro elementi: Carbonio...
STRUTTURA DEGLI AMMINOACIDI
· Ogni amminoacido (eccetto la prolina) possiede un carbonio centrale, chiamato carbonio α al quale sono legati quattro differenti gruppi:
- Gruppo Amminico basico (-NH2);
- Gruppo Carbossilico acido (-COOH);
- Atomo di Idrogeno (-H);
- Catena Laterale, diversa per ciascun amminoacido (-R).
STRUTTURA DEGLI AMMINOACIDI
· Ogni amminoacido (eccetto la prolina) possiede un...
- Tutti gli amminoacidi (tranne la glicina) hanno l'atomo di carbonio α legato a quattro gruppi diversi: il carbonio α (asimmetrico) è quindi un centro chiralico o otticamente attivo;
- Gli amminoacidi che hanno un centro asimmetrico nel carbonio α possono esistere in due forme speculari (D e C) dette stereoisomeri, isomeri ottici o enantiomeri;
Le proteine contengono solo L-amminoacidi.
- Quando un amminoacido viene sciolto in acqua (H2O) diventa uno ione dipolare (zwitterione) che può agire sia come acido (donatore di protoni) che come base (accettatore di protoni);
Le sostanze che hanno questa doppia natua si definiscono anfòtere o anfoliti.
- Nelle proteine quasi tutti i gruppi carbossilici e amminici degli amminoacidi sono uniti da legami peptidici;
- Le proprietà di ciascun' amminoacido dipendono dalle catene laterali (-R), considerando la loro polarità o non polarità al pH fisiologico e quindi la tendenza ad interagire con l'acqua;
- Gli amminoacidi con catene laterali cariche, idrofiliche, sono generalmente esposti sulla superficie delle proteine;
- I residui idrofobici, non polari, si trovano in genere all'interno delle proteine, protetti dal contatto con l'acqua.
Tutti gli amminoacidi (tranne la glicina) hanno l'atomo di carbonio...
Dal punto di vista biochimico gli amminoacidi si possono classificare in:
- Essenziali, quelli AA che una determinata specie non è in grado di sintetizzare (o li sintetizza in quantità non sufficienti) e devono essere introdotti con la dieta;
- Semi-essenziali, che possono essere sintetizzati dall'organismo, a patto che vengano forniti altri amminoacidi essenziali in quantità superiore al fabbisogno, per far fronte alla loro produzione.
Dal punto di vista biochimico gli amminoacidi si possono classificare...
PROTEINE GLOBULARI E FIBROSE
Le proteine possono essere classificate in due gruppi principali:
- Proteine Globulari, formate da catene polipeptidiche ripiegate ed assumono forma compatta, sferica o globulare;
- Proteine Fibrose, che hanno catene polipeptidiche disposte in lunghi fasci o foglietti, in genere presentano un unico tipo di struttura secondaria, sono insolubili in acqua (H2O) per la presenza di elevate concentrazioni di AA idrofobici.
Inoltre sono definiti da quattro diversi tipi di struttura:
- Primaria, la proteina è formata da una sequenza lineare di residui amminoacidi uniti da legami covalenti;
- Secondara, descrive la formazione di legami a idrogeno tra i gruppi CO e NH dello scheletro polipeptidico di amminoacidi adiacenti nella struttura primaria, ci sono tre principali tipi di struttura secondaria: Alfa-elica, Foglietto-beta (beta-sheet) e Ripiegamento-beta (beta-turn);
- Terziaria, è definita da legami e da interazioni tra i gruppi R degli amminoacidi, i tipi di legame sono: legami ionici, interazioni idrofobiche, legami a idrogeno e legami disolfurici;
- Quaternaria, alcune di queste proteine sono formate da più subunità, cioè da più catene polipeptidiche uguali o diverse tra di loro, tali proteine sono dette proteine oligomeriche e la loro struttura quaternaria descrive l’assemblaggio delle diverse subunità.
PROTEINE GLOBULARI E FIBROSE
Le proteine possono essere classificate in...
