Le proteine

La funzione principale delle proteine è strutturale; alcuni esempi sono cheratina e collagene (nella pelle, nelle ossa e nelle cartilagini). Quest’ultimo è molto utilizzato in cosmetica per combattere le rughe. I muscoli hanno l’actina e la miosina, che sono proteine contrattili. Altra funzione delle proteine è quella enzimatica. Gli enzimi sono catalizzatori biologici, che fanno avvenire tutte le reazioni chimiche dei viventi. Senza di essi non avverrebbero reazioni chimiche. Il DNA fa in modo che gli organismi producano gli enzimi che servono. Sono proteine altamente specifiche. La struttura determina un processo fatto per avvenire in un certo modo.
L’energia di attivazione è quella che innesca la reazione. Normalmente è molta, mentre in presenza di enzimi si abbassa.
Gli enzimi creano ordine, facendo avvenire le reazioni nelle condizioni stabili del corpo. Gli enzimi sono proteine e RNA.

• Struttura secondaria: dovuta ai legami idrogeno. L’H ha uno squilibrio di carica e dall’altra parte, dove c’è il gruppo carbonilico amminico (CO), c’è una carica negativa nell’ossigeno, che si lega alla positiva dell’idrogeno. Contemporaneamente ai legami idrogeno si formano legami tra gli R. La struttura secondaria e terziaria sono sempre presenti, anche insieme.
Le strutture secondarie più conosciute sono l’alfa elica, un’elica che tende a ruotare in senso antiorario (perché è L), e il beta foglietto. Si può avere o all’interno di una singola catena polipeptidica.

Due catene o due parti della stessa catena si affiancano formando una struttura planare. Si attivano tra di loro formando la struttura terziaria, in cui entrano in scena i gruppi R, che possono essere distribuiti in modo tale che la proteina assuma uno stato differente da quello secondario (struttura globulare). Quando assume questa struttura le parti idrofobiche stanno all’interno e le parti idrofile sono rivolte verso l’alto. Gli ormoni possono essere di natura peptidica o polipeptidica (ad esempio l’insulina). Molte molecole si stanno rivelando molecole con una funzione di regolazione della funzione generale dell’organismo. Modulano l’azione dei neurotrasmettitori. I ponti di solfuro riguardano la struttura terziaria, avendo i gruppi R. La cheratina è una catena a elica e forma delle strutture chiamate protofibrille, che si uniscono a formare macrofibrille, che si uniscono a formare i capelli. La cheratina non è idrofila; ha una struttura con dei gruppi R messi in modo tale da non permettere il legame con l’acqua.

La struttura quaternaria è l'organizzazione spaziale di più molecole proteiche in complessi multi-subunità. Le proteine, uguali o diverse tra loro, assumono ciascuna la propria struttura terziaria, ma possono organizzarsi in strutture ancora più complesse interagendo tra loro: le interazioni possono essere legami deboli come legami idrogeno e forze di Van der Waals, oppure forti ossia ionico o covalente. La modifica conformazionale di una delle subunità determina spesso, a causa delle interazioni presenti nella proteina, cambiamenti nelle proprietà di un sito adiacente.

                                      Strutture proteiche

A temperature troppo alte si spezzano i legami idrogeno e i processi non avvengono.
Gli enzimi hanno una loro struttura specifica ma il modo con cui fanno avvenire i processi sono inspiegabili dalla fisica quantistica.
La struttura delle proteine può essere descritta in livelli di organizzazione:
• Struttura primaria: è un’astrazione perché la proteina appena formata si ripiega immediatamente; assume subito una struttura secondaria e terziaria. La primaria è quindi molto utile per partire, ma quelle che fanno svolgere la funzione della proteina sono dalle secondarie in su.

Sulla base della struttura secondaria e terziaria le proteine vengono classificate in 3 grandi gruppi:
- Fibrose: allungate e spesso hanno struttura quaternaria: quando più catene polipeptidiche si uniscono tra di loro formando una struttura ancora più complessa; investono in genere un ruolo meccanico, come l’actina e la miosina (contrattile).
- Globulari: estremamente idrofile. Sono le più specifiche di tutti. Gli enzimi, gli anticorpi e gli ormoni proteici sono globulari. Sono gli organizzatori dei processi. L’emoglobina è quaternaria in 2 sensi: lo è come livello di complessità e perché è composta da 4 catene. Durante la nostra vita questo elemento cambia.
- Di membrana: ha una parte idrofobica (dentro il doppio strato della membrana) e una idrofila. Sono molto complesse e spesso funzionano come proteine che regolano l’azione degli ormoni nella membrana, portando messaggi dall’esterno all’interno.
- Proteine coniugate: sono proteine che funzionano grazie ad una parte non proteica. L’emoglobina è una di queste. Il gruppo prostetico della proteina è la parte non proteica. Molte proteine di importanza biologica e anche molti enzimi sono proteine coniugate. Alcune volte hanno solo uno ione che le rende coniugate. Le lipoproteine sono coniugate perché hanno una parte lipidica. Le glicoproteine stanno spesso nella membrana; le proteine di membrana, nella parte esterna idrofila, che sporge, hanno spesso legate con dei carboidrati.

                      Gli amminoacidi

Gli amminoacidi sono la base delle proteine, i monomeri delle proteine. Possono essere centinaia. Sono composti da un gruppo amminico, un gruppo carbossilico e una catena laterale R. Quelli presenti nelle proteine sono 22; da soli sono 20, perché quando si legano 2 di questi si trasformano (cistina e idrossiprolina). La cisteina ha nel gruppo tiolico SH, che può formare un ponte bisolfuro con un’altra cisteina, formando una cistina.
Hanno un carbonio centrale, un gruppo carbossilico, un gruppo amminico (NH2), un idrogeno e un radicale (R). Gli amminoacidi sono tutti chirali, tranne la glicina, che ha H al posto di R; in questo caso non è quindi uno stereocentro. I carboidrati biologici sono tutti D (destrogiri); gli amminoacidi sono tutti L (levogiri). Nella formula di Fischer hanno il gruppo amminico a sinistra. Gli enantiomeri sono 2 isomeri ottici (L o D).
Come le lettere dell’alfabeto, le proteine hanno 20 possibilità. Ogni proteina, a seconda di quanti amminoacidi ha, le possibilità di combinazione è di 20n. Con 20 amminoacidi si possono quindi costruire infiniti tipi di proteine, a seconda di quanti monomeri (n) ci sono.
Ci sono 8 amminoacidi essenziali; tutti e 20 sono fondamentali alla vita, ma gli 8 essenziali non sono sintetizzati dall’organismo e vanno integrati con l’alimentazione.
Gli amminoacidi possono essere carichi positivamente o carichi negativamente. L’amminoacido è quasi sempre sotto-forma di ione perché perde l’H+ della parte acida che si stacca e forma uno ione ammonio dall’altra parte. Tutti gli amminoacidi sono idrofili e sono quasi sempre carichi. Hanno una carica negativa dalla parte carbossilica e una positiva in quella amminica. Una molecola con 2 cariche opposte si dice zwitterione. Queste molecole sono già di loro polari, ma possono avere anche il gruppo R polare. Quelli con la polarità negativa sono 2 e sono anche i 2 neurotrasmettitori (acido glutammico, il più diffuso neurotrasmettitore del cervello, che mette in attivazione i neuroni e acido aspartico, diffuso nel midollo spinale, sempre con il ruolo di eccitante). Quelli carichi positivamente hanno un gruppo amminico nel radicale. Dall’istidina si forma l’istamina, principale sostanza infiammatoria prodotta dall’organismo. I farmaci antistaminici bloccano la formazione dell’istamina. I polari non polarizzati sono quelle che hanno il gruppo R polare ma non carico.